Ènzim
Ènzim èngghi panèka biomolekul aropa protèin sè ghunana mènangka katalis (senyawa sè malekkas prosès rèaksi ta'usa samarèna arèaksi) ḍâlem sèttong rèaksi kimia organik.[1][2] Fungsi ènzim mènangka biokatalisator sèttong rèaksi kimia. Ènèrgi sè èkabhuto sareng ènzim è ḍâlem rèaksi kimia sanget kènè' saèngghâ aghuna noronaghi aktivasi.[3] Molekul awwâl sè èsebbhut substrat bhâkal èpalekkas aobâna dhâddhi molekul laèn sè èsebbhut produk. Sadhâjâ prosès biologis sèl bhuto ènzim sopajâ bisa alako kalabân lekkas ḍâlem sèttong arah jhâlân mètsbolisme.
Ènzim alako kalabân cara arèaksi kalabân molekul substrat ka'angghuy ngasèllaghi senyawa intermèdiat lèbât sèttong rèaksi kimia organik sè bhuto ènèrgi aktivasi lebbi mabâ, saèngghâ lajhu rèaksi aktivasi lebbi tèngghi bhuto bâkto lebbi abit. Contona:
- X + C → XC (1)
- Y + XC → XYC (2)
- XYC → CZ (3)
- CZ → C + Z (4)
Maskè senyawa katalis bisa aobâ è rèaksi awwâl, è rèaks akhèr molekul katalis bhâkal abâli ka bentu' asalla.
Sabâgiyân bânnya' ènzim alako kalabân khas, sè artèna sabbhân macem ènzim pèra8bisa alako è sèttong maxem senyawa otabâ rèaksi kimia. Panèka èsebbâbbaghi perbhidhâ'ân sosonan kimia sabbhä ènzim sè sèpatta tep-tep. Contona, ènzim α-amilase pèra' bisa èghuna'aghi è prosès arombâ' patè dhâddhi glukosa.
Lakona ènzim èpangaro sareng sajumbla faktor, otamana substrat, hawa, kacèlo'an, kofaktor, bân inhibitor. bhân-sabbhân ènzim parlo hawa bân pH (tèngkat kacèlo'an) optimim sè bhidhâ sabâb ènzim panèka pritèin, sè bisa aobâ bentu' manabi hawa sareng kacèlo'an aobâ. È lowar suhu otabâ pH sè paḍân, ènzim ta' bisa alako kalabân optimal otabâ sosonanna bhâkal rosak. Panèka bhâkal nyebbâbaghi ènzim kaèlangan sadhâjâ ghunana. Lakona ènzim jhughân èpangaro sareng molekul laèn. Inhibitor ènzim panèka molekul sè noronaghi aktivitas ènzim, manabi aktivator ènzim panèka sè matèngghi aktivitas ènzim. Bânnya' obhât sareng racon panèka inhibitor ènzim.
Sosonan
[beccè' | beccè' sombher]
Ènzim omomma aropa'aghi protèin globar, sè mandiri otabâ dhâddhi bâgiyân ḍâri komplèks protèin. Aktivistas katalisis sèttong ènzim ètantowaghi sareng sosonanna, bân sosonan panèka taghântong ḍâri orotan asam-asam aminona. [4] Maskè sapanèka, ra-ngèra kalabân èfisièn aktivitas ènzim pèra' aḍhâsar ḍâ' sosonanna ghi' dhâddhi maslahat sè ghi' ta' lastarè, bân manoro' èlmo ènzimologi, biologi struktur, bân kimia komputasi.[5]
Okoran ènzim pèra' sakètar 62 asam amino (monomer 4-Oksalokrotonat tautomerase), [6] kantos lebbi ḍâri 2.5pp asam lemma' sintasé). [7] Okoranns ènzim biyasana jhâu lebbi rajâ ḍâri subtratta, bân pèra' sabâgiyân kènè' (sakètar 3-4 asam amino) ḍâri sadhâjâ sosonan ènzim sè saccara langsong tamaso' ḍâlem katalis, bâgiyân panèka èsebbhut situs katalitik.[8] È seddhi'na situs katalitik bâḍâ sèttong otabâ lebbi situs ikatan sè asam-asam aminona aghuna ḍâ' orièntasi molekul substrat. Gabungan situs katalitik bân situs ikatan èsebbhut situs aktif. Bâgiyân ènzim lebbina aghuna ajâgâ orièntasi mèbis sareng dinamika situasi aktif. [9]
Sombher
[beccè' | beccè' sombher]- ↑ Smith AL (Ed), dkk. (1997). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 0-19-854768-4.
- ↑ Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett (1999). Biochemistry. Philadelphia: Saunders College Pub. ISBN 0-03-022318-0.
{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ↑ Susilawati dan Bachtiar, N. (2018). Biologi Dasar Terintegrasi (PDF). Pekanbaru: Kreasi Edukasi. p. 72. ISBN 978-602-6879-99-8.
{{cite book}}: CS1 maint: url-status (link) - ↑ Anfinsen CB (July 1973). "Principles that govern the folding of protein chains". Science. 181 (4096): 223–30. Bibcode:1973Sci...181..223A. doi:10.1126/science.181.4096.223. PMID 4124164.
- ↑ Dunaway-Mariano D (November 2008). "Enzyme function discovery". Structure. 16 (11): 1599–600. doi:10.1016/j.str.2008.10.001. PMID 19000810.
- ↑ Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (September 1992). "4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". The Journal of Biological Chemistry. 267 (25): 17716–21. PMID 1339435.
- ↑ Smith S (December 1994). "The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes". FASEB Journal. 8 (15): 1248–59. doi:10.1096/fasebj.8.15.8001737. PMID 8001737. S2CID 22853095.
{{cite journal}}: CS1 maint: unflagged free DOI (link) - ↑ "The Catalytic Site Atlas". The European Bioinformatics Institute. Archived from the original on 2013-08-03. Retrieved 4 April 2007.
{{cite web}}: Unknown parameter|dead-url=ignored (|url-status=suggested) (help) - ↑ Suzuki H (2015). "Chapter 7: Active Site Structure". How Enzymes Work: From Structure to Function. Boca Raton, FL: CRC Press. pp. 117–140. ISBN 978-981-4463-92-8.